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English to Spanish: The phosphorylation of G protein-coupled (abstract)
Source text - English Phosphorylation of G protein-coupled is one of the earliest events that regulate their function. Current evidence indicates that homologous desensitization of these receptors mainly involves G protein-coupled receptor kinases whereas in heterologous desensitization second messenger-activated kinases play key roles. Recent data show that transactivation of EGF (epidermal growth factor) receptors may also play a role in receptor phosphorylation. The role of this process was studied for the 1B-adrenoceptor phosphorylation induced by agents acting through different processes using inhibitors to block EGF receptor transactivation process at different levels. Experiments were performed using transfected rat-1 fibroblasts that express 1B-adrenoceptor in a stably fashion. A metalloproteinase inhibitor, an anti-heparin-binding-EGF-selective antibody, and a selective EGF-receptor kinase inhibitor blocked the 1B-adrenoceptor phosphorylation induced by noradrenaline or endothelin-1. Our results indicate that shedding of heparin-binding-EGF, transactivation of EGF receptors plays a more general role in 1B-adrenoceptor phosphorylation than previously anticipated. It is possible that other receptors/channels could be modulated through a similar pathway.
Translation - Spanish La fosforilación de los receptores acoplados a proteínas G es uno de los primeros eventos que regulan su función. La evidencia actual indica que la desensibilización homogénea de estos receptores involucra principalmente a la cinasa de los receptores acoplados a proteínas G, mientras que en la desensibilización heterogénea, las cinasas activadas por segundos mensajeros tienen un papel muy importante. Estudios recientes demuestran que la transactivación mediada por el receptor EGF (factor de crecimiento epidérmico) también puede tener una participación en la fosforilación del receptor. El papel de este proceso fue estudiado en la fosforilación del receptor 1B-adrenérgico, inducida por agentes que actuan atraves de diferentes procesos, usando inhibidores para bloquear el proceso de la transactivación del receptor EGF a diferentes niveles. Los experimentos fueron realizados usando fibroblastos rat-1 que expresan establemente los receptores 1B- adrenérgicos. Un inhibidor de metalloproteasa, un anticuerpo selectivo para EGF con capacidad de unión a heparina, y un inhibidor selectivo para la actividad de cinasa del receptor EGF que bloqueó la fosforilación del receptor 1B- adrenérgico inducida por noradrenalina o endotelina-1. Nuestros resultados indican que la adición de EGF con capacidad de unión a heparina y la transactivación de los receptores EGF juegan un papel más general en la fosforilación del receptor 1B- adrenérgico de lo que hemos anticipado. Es posible que otros receptores/canales pueden ser modulados a través de una vía similar.
Spanish to English: Papel de la caveolina-1 en las acciones del receptor AT2 (fragmento)
Source text - Spanish SHP-1 tiene su actividad máxima a los 5 minutos de estimulación con Ang II (Feng, et al., 2002; Shibasaki et al., 2001), lo que coincide con el tiempo que tarda la caveolina-1 en disociarse del receptor AT2, ser fosforilada por Src y reasociarse al receptor AT2. La reasociación de la caveolina-1 al receptor AT2 puede ser un sistema para regular negativamente a Src, pues dicha cinasa estaría siendo reclutada por la caveolina-1 fosforilada a través del sitio de unión a motivos SH2 generado en la tirosina 14. La fosforilación en caveolina sigue aumentando hasta los 30 minutos de estimulación, aún cuando se ha activado la fosfatasa SHP-1, lo que sugiere que al estar reclutada en el motivo SH2 del a caveolina-1, la cinasa Src impide por efecto estérico que SHP-1 desfosforile a la caveolina-1. La caveolina-1 a su vez estaría asociada al receptor AT2 por el CSD, impidiendo que Src esté libre en el citosol contrarrestando los efectos de SHP-1. Coincidentemente, tanto la fosforilación de la caveolina-1 como la asociación entre el receptor AT2 y la caveolina-1 regresan a su estado basal a los 45 minutos de estímulo con la Ang II.
Translation - English SHP-1 has its maximum activity at 5 minutes of stimulation with Ang II (Feng, et al., 2002; Shibasaki et al., 2001), what coincide with the time the caveoline-1 needs to disassociate from AT2 receptor, become phosphorylated by Src and re-associate with AT2 receptor. The re-association of caveoline-1to AT2 receptor can be a system of Src negative regulation, since this kinase may be recruited by caveoline-1and phosphorylated by union site to SH2 motives, generated in tyrosine 14. The phosphorylation in caveoline grows till 30 minutes of stimulation, even if the phosphatase SHP-1 is active, what probably means that while it is recruited in the motive SH2 of caveoline-1the kinase Src impedes through steric effect that SHP-1 dephosphorylate caveoline-1. The caveoline-1 itself would be associated with the receptor AT2 by the CSD, impeding Src being free in the citosol, neutralizing SHP-1 effects. Interestingly, both caveoline-1 phosphorylation and association between AT2 and caveoline-1 get back to basal level at 45 minutes of stimulation with Ang II.
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